Janvier 2010 - Comment les bactéries survivent-elles à basse
température ?
Les bactéries, qu'elles soient pathogènes ou non, doivent
adapter leur croissance aux changements environnementaux, comme les variations
de température. Des chercheurs du CNRS (laboratoire Architecture
et réactivité de l'ARN), de l'Université de Camerino
(Italie) et de Düsseldorf (Allemagne) ont découvert que c'est
la structure de l'ARN qui s'adapte à la température et permet
ainsi de traduire les protéines nécessaires à la
survie des bactéries. Ces résultats sont publiés
dans la revue Molecular Cell du 15 janvier 2010.
Il a déjà été démontré
que lors d'une chute brutale de température, les processus de transcription
(production d'ARN à partir d'ADN) et de traduction (production
de protéine à partir d'ARN messager) sont fortement affectés.
Cependant à basse température, les protéines de la
famille CspA (cold shock protein) sont plus nombreuses. Ces protéines
dites "d'adaptation au froid" sont issues de la traduction d'une
douzaine de gènes. Ce sont des protéines « chaperonnes
» de l'ADN et de l'ARN, elles se fixent aux acides nucléiques
et facilitent ainsi la plupart des processus fondamentaux (transcription,
traduction, dégradation de l'ARN, assemblage des ribosomes…).
Les chercheurs du laboratoire Architecture et réactivité
de l'ARN (CNRS), de l'Université de Camerino (Italie) et de l'Université
de Düsseldorf (Allemagne) ont montré que la structure de l'ARN
messager (ARNm) qui code pour la protéine majeure de réponse
au froid, CspA, est capable de « ressentir » la température.
Ils ont noté que l'ARNm naissant adopte une structure qui est instable
et transitoire à haute température, mais qui est stabilisée
à basse température. Cette structure favorise la traduction
à basse température, révélant le mécanisme
moléculaire par lequel la protéine CspA est produite en
quantité importante pour répondre au stress.
Cette étude met en lumière un mécanisme moléculaire
inédit où la structure de l'ARNm s'adapte d'elle-même
à la température. Le changement de structure de cet ARNm
sans l'intervention de protéines peut être considéré
comme un mécanisme primitif de régulation. L'ARNm exerce
donc bien une fonction clé dans la régulation des gènes,
et particulièrement dans les processus adaptatifs. La découverte
de ces nouvelles macromolécules régulatrices ouvre la voie
à de nouvelles stratégies pour inhiber la croissance bactérienne.
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© Stefano Marzi - CNRS Vue d'artiste d'une molécule d'ARN gelée |
Références :
The cspA mRNA is a thermosensor which modulates translation
of the cold-shock protein CspA, A.M. Giuliodori, F. Di Pietro, S. Marzi,
B. Masquida, R. Wagner, P. Romby, C. O;Gualerzi, C. L Pon, Molecular Cell,
15 janvier 2010.
Contacts :
Chercheur CNRS
Pascale Romby
T 03 88 41 70 51
p.romby@ibmc-cnrs.unistra.fr
Stefano Marzi
T 03 88 41 70 51
s.marzi@ibmc.u-strasbg.fr
Presse CNRS
Cécile Pérol
T 01 44 96 43 90
cecile.perol@cnrs-dir.fr
